تعتبر نماذج البروتين-الليغاند (Protein-Ligand Models) أمرًا أساسياً في عملية اكتشاف الأدوية وتصميم الجزيئات. ومع توافر معايير تقييم النماذج الحالية، يتم التركيز عادةً على تقييم ما إذا كان هناك تفاعل بين البروتين والليغاند ومدى قوته عبر مهام مثل التنبؤ الثنائي بالربط (Binary Binding Prediction) والتقويم الاحتمالي (Affinity Regression). لكن، هذه المعايير لا تقدم دلائل كافية حول ما إذا كانت النماذج قادرة على تحديد مواقع الارتباط (Binding Sites) أو التعرف على التفاعلات غير التساهمية (Non-Covalent Interactions) التي تساهم في عملية التعرف الجزيئي.

لمعالجة هذه الفجوة، قدم الباحثون مجموعة بيانات ضخمة تُعرف باسم InteractBind، والتي تضم حوالي 100,000 زوج من البروتينات والليغاندات، بالإضافة إلى معيار تقييم دقيق. المهمة الرئيسية هنا هي تحديد مواقع الارتباط، حيث تستخدم الخرائط التفاعلية للبروتين-Residue و الليغاند-Atom لتقييم ما إذا كانت الخرائط الناتجة عن النماذج قادرة على تحديد مواقع الارتباط. تشمل InteractBind أيضًا تقسيمات للبقاء تحت السيطرة على الارتباط الاحتمالي والتشابه البروتيني، مما يدعم تقييم التعميم بشكل واقعي.

عبر استخدام InteractBind، تم تقييم ثمانية نماذج موجودة تراعي الترتيب والتفاعلات، وتم تقييم كل من التنبؤ الثنائي بالربط وتحديد مواقع الارتباط. كشفت النتائج عن وجود قيود في تحديد مواقع الارتباط رغم قوة التنبؤ الثنائي، مع تباين ملحوظ عبر أنواع التفاعلات غير التساهمية. بوجه عام، يحدد InteractBind نمطًا جديدًا لتقييم النماذج، مما يشجع على تطوير نماذج بروتين-ليغاند أكثر قابلية للتفسير وقائمة على أساس علمي.